martes, 14 de julio de 2015

Un nuevo tratamiento podría detener la progresión del Alzheimer




Un nuevo tratamiento podría detener la progresión del Alzheimer





Un nuevo tratamiento podría detener la progresión del Alzheimer





Descubren una molécula que es capaz de interrumpir una etapa importante del desarrollo de la enfermedad de Alzheimer.

Muchas funciones celulares son llevadas a cabo por proteínas plegadas cuidadosamente. Muchas veces para que las proteínas se plieguen de forma correcta es necesario que interactúen con unas moléculas llamadas chaperonas. Una de las características clave del desarrollo de la enfermedad de Alzheimer y otras enfermedades degenerativas es la acumulación de proteínas mal plegadas que forman lo que se conocen como fibrillas amiloides. Las fibrillas amiloides que se acumulan forman cúmulos tóxicos y ayudan a que la enfermedad se propague en el cerebro.

La agregación de una proteína llamada péptido β-amiloide (Aß42) en el cerebro es una de las características más representativas de la enfermedad de Alzheimer. 

En un nuevo estudio, publicado en la revista Nature Structural & Molecular Biology, se ha encontrado que una chaperona llama Bricho puede inhibir y limitar acumulación del péptido ß-amiloide, y por tanto su toxicidad para el cerebro. Esta chaperona se une a la superficie de las fibrillas amiloides, evitando la formación de agregados tóxicos. 

Los autores sugieren que su hallazgo ayudará al descubrimiento de medicamentos que podrían detener la progresión de la enfermedad de Alzheimer. 

Cohen SIA, Arosio P,  Presto J, Kurudenkandy FR, Biverstål H, Dolfe L, y col. Nature Structural & Molecular Biology (2015).







La enfermedad de Alzheimer es un trastorno neurodegenerativo cada vez más frecuente cuya patogénesis ha sido asociada con la agregación de la β-amiloide péptido ( Aß42 ). Estudios recientes han revelado que una vez Aß42 se generan fibrillas, sus superficies catalizan eficazmente la formación de oligómeros neurotóxicos. Aquí mostramos que una chaperona molecular, un dominio Brichos humano, puede inhibir específicamente este ciclo catalítico y limitar humano Aß42 toxicidad. Se demuestra in vitro que Brichos logra esta inhibición mediante la unión a las superficies de fibrillas, redirigiendo así la reacción de agregación a una vía que implica la formación mínima de productos intermedios oligoméricos tóxicos. Verificamos que este mecanismo se produce en el tejido vivo del cerebro del ratón por citotoxicidad y electrofisiología experimentos. Estos resultados revelan que las chaperonas moleculares pueden ayudar a mantener la homeostasis de la proteína mediante la supresión selectiva pasos críticos microscópicas dentro de los caminos de reacción complejas responsables de los efectos tóxicos de mal plegamiento de proteínas y agregación.



fuente http://www.nature.com/nsmb/journal








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